لخّصلي

Chapitre 2- Mecanisme d'action des enzymes.Ce n'est cependant pas le cas, car le compose doit d'abord se mettre en etat de transition, et ceci necessite un apport d'energie, dit energie d'activation (Figure 2), C'est a partir de cet etat de transition que la reaction se produit, elle restitue l'energie empruntee pour passer dans l'etat de transition, puis elle libere l'energie de la reaction, AG. Ainsi pour la decomposition de l'eau oxygenee, 2 H2O 2H2O O il faut 18 Kcal/Mole, 12 Kcal/Mole en presence d'un catalyseur mineral (le platine), et 7 Kcal/Mole en presence l'enzyme, la catalase.Si l'enzyme qui catalyse a reaction B C est le plus actif, il se formera dans la cellule le compose E. Ainsi, quoique l'enzyme ne puisse en principe pas modifier les constituants d'un equilibre, on aura des modifications qualitatives selon que telle ou telle enzyme dominera a un moment donne dans les cellules.Les reactions polyenzymatiques: Dans une cellule, les reactions ne sont pas isolees, un meme substrat peut etre soumis a plusieurs voies metaboliques: (1) ABCD Fet (2) AB-L MN. B peut se transformer en Cet en L..Les enzymes de changent pas les lois de la thermodynamique: Si AB, est une reaction exergonique,

elle se fera spontanement et elle se fera mieux en presence d'enzyme.De plus, la reaction spontanee, en absence d'enzyme, est parfois si lente qu'elle parait ne pas avoir lieu et necessiter l'enzyme pour se produire.L'enzyme en effet accelere la reaction dans les deux sens egalement, l'equilibre reste le meme, mais il est obtenu avec l'enzyme plus rapidement.La temperature optimale est un compromis entre le fait que l'elevation de la temperature augmente la vitesse de reaction et qu'en meme temps, elle denature l'enzyme.Les enzymes agissent a petites quantites, une seule molecule transforme plusieurs centaines a plusieurs millions de molecules de substrat par minute.- les enzymes ne modifient pas l'equilibre d'une reaction reversible.1.3

Chapitre 2- Mécanisme d'action des enzymes.

1. La réaction enzymatique:

Les enzymes sont des catalyseurs, ceci implique un certain nombre de caractéristiques.

• Les enzymes ne sont pas modifiées, elles ont la meme structure avant et après la réaction.

Les enzymes agissent à petites quantités, une seule molécule transforme plusieurs centaines à plusieurs millions de molécules de substrat par minute.

• les enzymes ne modifient pas l'équilibre d'une réaction réversible. L'enzyme en effet accélère la réaction dans les deux sens également, l'équilibre reste le même, mais il est obtenu avec l'enzyme plus rapidement.

Energie d'activation Si une réaction chimique libère de l'énergie, elle devrait pouvoir se faire spontanément. Ce n'est cependant pas le cas, car le composé doit d'abord se mettre en état de transition, et ceci nécessite un apport d'énergie, dit énergie d'activation (Figure 2), C'est à partir de cet état de transition que la réaction se produit, elle restitue l'énergie empruntée pour passer dans l'état de transition, puis elle libere l'énergie de la réaction, AG. Ainsi pour la décomposition de l'eau oxygénée, 2 H₂O 2H₂O O il faut 18 Kcal/Mole, 12 Kcal/Mole en présence d'un catalyseur minéral (le platine), et 7 Kcal/Mole en présence l'enzyme, la catalase.

Les réactions polyenzymatiques: Dans une cellule, les réactions ne sont pas isolées, un même substrat peut ètre soumis à plusieurs voies métaboliques: (1) ABCD Fet (2) AB-L MN. B peut se transformer en Cet en L.. Les réactions 1 et 2 sont donc en compétition.

Si l'enzyme qui catalyse a réaction B C est le plus actif, il se formera dans la cellule le composé E. Ainsi, quoique l'enzyme ne puisse en principe pas modifier les constituants d'un équilibre, on aura des modifications qualitatives selon que telle ou telle enzyme dominera à un moment donné dans les cellules.

Les enzymes de changent pas les lois de la thermodynamique: Si AB, est une réaction exergonique,

elle se fera spontanément et elle se fera mieux en présence d'enzyme. La réaction inverse se fera très peu en absence, comme en présence, de l'enzyme. Ainsi tout se passe comme si la réaction n'était pas réversible. La réaction peut se produire dans le sens B A si elle est couplée à une autre réaction qui fournit spontanément.

l'énergie chimique rendant cette réaction thermodynamiquement possible. De plus, la réaction spontanée, en absence d'enzyme, est parfois si lente qu'elle parait ne pas avoir lieu et nécessiter l'enzyme pour se produire. Ainsi la décomposition de l'eau oxygénée est 10% fois plus rapide en présence de catalase que

2. Température et réaction enzymatique.

Action de la tempórature sur la vitesse e la réaction: une élévation de la température augmente le

mouvement des molécules et augmente en conséquence la vitesse des réactions chimiques. En général, la vitesse de réaction augmente rapidement avec la température. Ceci est vrai également pour les réactions catalysées par les enzymes. Mais les enzymes étant des protéines, sont dénaturées par les températures relativement élevées.

La température optimale est un compromis entre le fait que l'élévation de la température augmente la vitesse de réaction et qu'en même temps, elle dénature l'enzyme. Il est difficile de donner une valeur précise à la température optimale d'une réaction enzymatique, la vitesse de dénaturation de l'enzyme étant fonction du pH et de la durée de la réaction.

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